Keiminduzierte Fibrillogenese des humanen Prion-Proteins

Ein Merkmal einiger neurodegenerativer Erkrankungen ist die Aggregation körpereigener Proteine im ZNS. Die Prionkrankheiten bilden dabei eine gesonderte Gruppe, da sie auf natürlichem Wege übertragbar sind. Bei der interspezifischen Übertragung kann zwischen einigen Spezies eine ausgeprägte Speziesbarriere beobachtet werden. Dies äußert sich bei experimentellen Studien zur Übertragbarkeit z.B. in verlängerten Inkubationszeiten oder dadurch, dass nicht alle oder sogar keines der Tiere eine Prionkrankheit entwickelt. Zwischen anderen Spezies kann die Speziesbarriere eine geringe Ausprägung aufweisen, sodass die Inkubationszeiten denen der intraspezifischen Übertragung entsprechen. Um die Speziesbarriere der Prionkrankheiten auf molekularer Ebene zu erforschen, wurde ein in vitro Konversionssystem etabliert, welches auf der Fibrillogenese von rekombinantem humanen Prion-Protein (huPrP) beruht. Durch die Verwendung natürlicher Prion-Keime aus Hirngewebe der Spezies Rind, Schaf, Hirsch und Mensch konnte das keiminduzierten Konversionssystems auf Basis von huPrP innerhalb dieser Arbeit dazu genutzt werden, die Speziesbarriere mechanistisch zu analysieren.

Autorentext

Dr. Lars Lüers hat an der Heinrich-Heine Universität in Düsseldorf Biologie studiert und im Jahr 2013 am Institut für Physikalische Biologie auf dem Gebiet der neurodegenerativen Erkrankungen promoviert.