Principes moléculaires du mécanisme d activation du récepteur RIG-I

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Dr. Jade Louber est une scientifique spécialisée en biologie moléculaire et cellulaire. Ingénieure en Biosciences et Biotechnologie diplômée de l'INSA de Lyon, elle débute sa carrière par une thèse au Centre International de Recherche en infectiologie de Lyon. Elle poursuit actuellement ses travaux à l'Institut Bio21 à Melbourne.


Klappentext

Lors d une infection virale, l hôte déclenche une réponse rapide, la réponse immunitaire innée, dont l interféron (IFN) de type I est la cytokine centrale. Des motifs moléculaires associés aux micro-organismes (MAMP) sont détectés par de nombreux récepteurs dédiés, dont les récepteurs cytoplasmiques de type RIG-I (RLR). Les RLR, au nombre de trois, RIG-I, MDA5 et LGP2, sont des ARN-hélicases composées de deux ou trois types de domaines : deux domaines CARD, responsables du recrutement de la cascade de signalisation, un domaine C-terminal CTD, site de liaison à l ARN viral, et le domaine central hélicase, second site de liaison à l ARN et possédant également une activité enzymatique ATP-dépendante. RIG-I est impliqué dans la détection de plusieurs virus dont ceux de l ordre des Mononegavirales (virus de la rage, de la rougeole, Ebola). Ce récepteur reconnait des ARN viraux possédant une région double brin adjacente à une extrémité 5 - triphosphate. Les nombreuses études menées n ont pas encore permis de dégager un mécanisme complet et cohérent de l activation de RIG-I. Ce manuscrit apporte des réponses moléculaires quant au mécanisme d'activation de RIG-I.

Weitere Informationen

  • Allgemeine Informationen
    • Sprache Französisch
    • Autor Jade Louber
    • Titel Principes moléculaires du mécanisme d activation du récepteur RIG-I
    • Veröffentlichung 28.04.2015
    • ISBN 3841625258
    • Format Kartonierter Einband
    • EAN 9783841625250
    • Jahr 2015
    • Größe H220mm x B150mm x T11mm
    • Untertitel Caractrisation de l'association du rcepteur RIG-I de potentiels ARN agonistes
    • Gewicht 286g
    • Anzahl Seiten 180
    • Herausgeber Presses Académiques Francophones
    • GTIN 09783841625250

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