Proteinbiochemie an Oberflächen

Am Beispiel der Homodimerisierung von hGBP1 soll ein Einblick in die Möglichkeiten der Biosensorik und die kontrollierte Herstellung von Oberflächen gegeben werden. Der Nachweis von Biomolekülen über maßgeschneiderte Sensoroberflächen ist hierbei ein bedeutender Anwendungsbereich. Gerade aus pharmakologischer Sicht ist die Aufklärung der Struktur und Funktion von Proteinen und die Wechselwirkung mit anderen Proteinen von Bedeutung, um gezieltes Drug Design durchzuführen. Bei der Herstellung von Implantaten in der Medizintechnik hat man oft mit dem Problem einer Immunabwehrreaktion des Körpers zu kämpfen. Auf den Implantaten bilden sich unerwünschte Biofilme, die den Einheilungserfolg negativ beeinträchtigen können. Diese Problematik wurde zum Anlass genommen, biomimetische proteinresistente Oberflächen auf der Basis von Peptiden zu schaffen und die proteophoben sowie strukturellen Eigenschaften dieser Peptidthiol-SAMs herauszuarbeiten.

Autorentext

Dr. Andreas Kerstan, geboren 1981 in Gelsenkirchen, hatpromoviert an der Ruhr-Universität Bochum im Fach Biochemie mitden speziellen Schwerpunkten Proteinbiochemie undOberflächenchemie, Tätigkeit als wissenschaftlicher Mitarbeiterund Postdoc im Lehrstuhl für Physikalische Chemie I, ehemalsProf. Dr. Wöll(mittlerweile KIT Karlsruhe)