Status der Proteinphosphorylierung an Serinresten in CaCu

Gebärmutterhalskrebs (CaCu) ist eine multifaktorielle Erkrankung, die sich am tiefsten im Gebärmutterhals ausbreitet und die wichtigste mit dem humanen Papillomavirus (HPV) assoziierte Neoplasie ist. Niedriggradige intraepitheliale Plattenepithel-Läsionen (LSIL) und hochgradige intraepitheliale Plattenepithel-Läsionen (HSIL) sind präkanzeröse Dysplasien, die sich zu CaCu entwickeln. Die Phosphorylierung ist ein MPP, der in der Zelle eine wichtige Rolle spielt. Seine Hauptfunktion besteht darin, Proteine zu aktivieren und zu inaktivieren, wobei viele dieser Proteine u. a. an der Zellteilung, der Proliferation, dem Zelltod und der Apoptose beteiligt sind. Die Aminosäuren, die durch Phosphorylierung verändert werden, sind Serine, Threonine und Tyrosine. Es wurde festgestellt, dass Veränderungen im Phosphorylierungszustand von Tyrosinresten eng mit der Entstehung von Tumoren und Malignität zusammenhängen. Unseres Wissens nach sind Veränderungen der Phosphorylierung von Serinresten bei Krebs, insbesondere bei CaCu- und Vorläuferläsionen, noch nicht untersucht worden. In dieser Arbeit haben wir den Phosphorylierungsstatus von Proteinen an Serinresten in Abhängigkeit vom Grad der Läsion durch HPV-Infektion ermittelt.

Autorentext
Hochschulabschluss in Biologie. Nationale Schule für berufliche Studien. Iztacala U.N.A.M. 2000. Master und Doktorat in Naturwissenschaften, Spezialisierung in der Abteilung für experimentelle Pathologie. CINVESTAV-IPN, 2006 und 2010. Mehr als 10 internationale Veröffentlichungen. Vollzeit-Forschungsprofessor an der Autonomen Universität von Mexiko-Stadt.