Charakterisierung der Funktion von S100-Proteinen in der humanen Haut

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Details

Die S100-Proteine umfassen eine Familie von 21 niedermolekularen Proteinen und werden sowohl als neue Gruppe proinflammatorischer Moleküle, sowie auch als antiinfektiöse, schützende Proteine in der humanen Haut beschrieben. S100A8 und S100A9 sind hierbei von besonderem Interesse, da sie die einzigen S100-Proteine sind die stabile Heterokomplexe ausbilden. Diese werden als die physiologisch relevante Form angesehen. Beide Proteine verfügen weder über Transmembran-regionen noch Signalsequenzen, daher ist der genaue Mechanismus, über den die S100A8/A9-Komplexe sekretiert werden, noch unklar. Unter akuten und chronischen Entzündungszuständen kommt es zu einer verstärkten Expression von S100A8/A9 in der humanen Haut, wobei die Heterokomplexe wichtige Funktionen bei der Regulation der epidermalen Immunantwort bei Gewebsverletzungen, Entzündungen und Krankheiten einnehmen. Die Bedeutung der S100-Proteine - speziell S100A8 und S100A9 - bei Entzündungsvorgängen in der humanen Haut wurde weiter aufgeklärt und funktionell charakterisiert.

Autorentext

Björn-Philipp Diercks, geboren 1986 in Hamburg.Bachelor- und Masterstudium der Biologie an der Universität Hamburg mit Spezialisierung auf Molekularbiologie und Biotechnologie. Seit Anfang 2013 Doktorand am Universitäts Klinikum Hamburg-Eppendorf am Institut für Biochemie und Molekulare Zellbiologie.Pchoern.de

Weitere Informationen

  • Allgemeine Informationen
    • GTIN 09783639487077
    • Sprache Deutsch
    • Genre Weitere Biologie-Bücher
    • Größe H220mm x B150mm x T7mm
    • Jahr 2013
    • EAN 9783639487077
    • Format Kartonierter Einband
    • ISBN 978-3-639-48707-7
    • Veröffentlichung 03.12.2013
    • Titel Charakterisierung der Funktion von S100-Proteinen in der humanen Haut
    • Autor Björn-Philipp Diercks
    • Untertitel und deren Einfluss auf den Schutz des Gewebes und des Gefsystems in Abhngigkeit vom Lebensalter
    • Gewicht 179g
    • Herausgeber AV Akademikerverlag
    • Anzahl Seiten 108

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