Charakterisierung des Proteintransports im Malariaerreger P.falciparum

Plasmodium falciparum, ein humanpathogener Erreger der Malaria, verfügt über ein komplexes System um Parasitenproteine zielgerichtet an ihren Wirkungsort zu transportieren. Im Zentrum dieses Systems ist der Golgi-Apparat - ein hochspezialisiertes Organell, für das im Malariaparasiten zur Zeit nur sehr wenige Markerproteine zu Verfügung stehen. In dieser Arbeit wurden in einem bioinformatischen Ansatz 117 putative Golgiproteine identifiziert und acht dieser Proteine als GFP-Fusionen in P. falciparum lokalisiert. Weiterhin wurde der post-Golgi-Transport von AMA1 ("Apical Membrane Antigen 1") zu den Mikronemen, den sekretorischen Organellen am apikalen Pol des Parasiten untersucht. AMA1 ist für die Wirtszellinvasion von entscheidender Bedeutung. Dieses Typ-I-Membranprotein besitzt einen N-terminalen Bereich, der auch als Prodomäne bezeichnet wird. Mutationen der Prodomäne zeigten im Vergleich zum Wildtypen, dass sowohl der Transport als auch die Funktion von AMA1 unabhängig von der Prodomäne erfolgen. Interessanterweise verfügen nur die eng verwandten Spezies P. falciparum und P. reichenowi, einem Erreger der Affen-Malaria, über diese N-terminale Prodomäne.

Autorentext

studierte von 2002 bis 2008 Biotechnologie und die Biologie der Zellen. Sie promovierte 2008 bis 2011 an der Universität Hamburg und fertigte ihre Studien an internationalen Instituten in Berlin, Hamburg und Melbourne (Australien) an.