Funktionelle und strukturelle Untersuchungen einer atypischen Pilz-Endoglucanase

Die Bedeutung der Erforschung von Cellulasen beschränkt sich nicht nur auf den Erwerb wissenschaftlicher Erkenntnisse, sondern auch auf das große biotechnologische Potenzial, das sie darstellen. Dies ist darauf zurückzuführen, dass Cellulose das in der Natur am häufigsten vorkommende Molekül ist und eine breite Palette nachhaltiger Produkte und Verfahren bietet. Viele Cellulasefamilien sind bereits gut charakterisiert, während andere noch unbekannt sind. Unter den letzteren ist die Familie 45 der Glykosidhydrolasen die am wenigsten charakterisierte Familie der Pilzzellulasen, sowohl strukturell als auch funktionell. In diesem Buch berichten wir über die kristallographische Struktur des Enzyms Endoglucanase V aus dem Mikroorganismus Phanerochaete chrysosporium (PcCel45A). Wir berichten auch über die Struktur dieses Enzyms mit einem Liganden (Cellobiose). Um die Funktion des Enzyms zu studieren, haben wir Studien über das katalytische Zentrum des Enzyms durchgeführt, indem wir die wichtigsten Reste des aktiven Zentrums durch gezielte Mutagenese verändert haben. Dieses Enzym wies eine Struktur und einen Wirkmechanismus auf, die sich völlig von denen der anderen Enzyme der Familie unterschieden.

Autorentext

Marina Paglione Ramia est diplômée en sciences biologiques de l'université fédérale de São Carlos (2011). Pendant cette période, elle a travaillé sur les récepteurs nucléaires, en se concentrant sur leur caractérisation structurelle. Elle a obtenu son doctorat à l'Institut de physique de São Carlos (USP), en travaillant sur l'étude des enzymes cellulolytiques.