Molekulare Identifizierung des CTX-M-Resistenzgens in Bakterien

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Details

Das CTX-M-Resistenzgen produziert Extended Spectrum Beta-Lactamase (ESBL)-Enzyme, die in der Lage sind, die Wirkung von Breitspektrum-Beta-Lactam-Antimikrobiotika durch irreversible Hydroxylierung der Amidbindung des Beta-Lactam-Rings dieser Antimikrobiotika zu hemmen. Im Allgemeinen befindet sich das Gen, das für ESBLs kodiert, auf Plasmiden, und diese Enzyme zeichnen sich durch ihre Fähigkeit aus, Beta-Lactam-Antimikroben wie Penicilline, Cephalosporine und Monobactame, mit Ausnahme von Carbapenemen, zu inaktivieren. Seine hydrolytische Wirkung auf antimikrobielle Substanzen kann durch den Einsatz von Beta-Lactamase-Inhibitoren wie Clavulansäure, Sulbactam und Tazobactam unterbrochen werden. Das CTX-M-Gen entstand durch die Mobilisierung von Beta-Laktam-Resistenzgenen in den Chromosomen von Kluyvera spp. Bakterien, die durch Punktmutationen in verschiedene Subtypen des Gens umgewandelt wurden, als Reaktion auf den Selektionsdruck, der durch den weit verbreiteten wahllosen Einsatz von Beta-Laktam-Antimikroben verstärkt wurde.

Autorentext

Laurea in Scienze Biologiche con specializzazione in Biologia Molecolare, Strutturale e Funzionale. Ha ottenuto una borsa di studio Proacadêmico, dove si è occupata di reagenti e attrezzature di laboratorio e di procedure di biologia molecolare. È stata membro del gruppo di ricerca sulle procedure diagnostiche in biologia molecolare, biochimica e immunologia presso l'UFRR.

Weitere Informationen

  • Allgemeine Informationen
    • GTIN 09786207849727
    • Sprache Deutsch
    • Genre Weitere Biologie-Bücher
    • Größe H220mm x B150mm x T4mm
    • Jahr 2024
    • EAN 9786207849727
    • Format Kartonierter Einband
    • ISBN 978-620-7-84972-7
    • Veröffentlichung 20.07.2024
    • Titel Molekulare Identifizierung des CTX-M-Resistenzgens in Bakterien
    • Autor Rafael Nascimento de Assis , Márcia Brazão
    • Untertitel Bakterielle Resistenz
    • Gewicht 96g
    • Herausgeber Verlag Unser Wissen
    • Anzahl Seiten 52

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