Neue Short-Chain Dehydro-genasen/Reduktasen aus Zebrafisch
Details
Short-Chain Dehydrogenasen/Reduktasen (SDR) bilden eine große Proteinfamilie, die diverse Funktionen im Stoffwechsel übernehmen und große medizinische Relevanz haben. Eine Untergruppe der SDR-Familie besteht aus Hydroxysteroiddehydrogenasen (HSDs). Sie katalysieren stereospezifische Reduktionen bzw. Oxidationen an verschiedenen Positionen des Steroidkörpers. 17 -HSDs spielen eine tragende Rolle in der Biosynthese, der Regulation der Verfügbarkeit und der Inaktivierung von Steroidhormonen. Während in Säugern viele 17 -HSDs beschrieben wurden, sind in niederen Vertebraten nur wenige Enzyme bekannt. In dieser Arbeit wurden drei neue Kandidaten aus dem Tiermodell Zebrafisch (Danio rerio) identifiziert und funktionell charakterisiert. Der Schwerpunkt lag auf Analysen hinsichtlich 17 -HSD-Aktivität und Studien zur subzellulären Lokalisation nach Expression der Kandidaten in humanen und Zebrafisch-Zelllinien. Darüber hinaus wurden bioinformatische Methoden hinsichtlich Phylogenie und Topologie-Vorhersagen verwendet. Trotz ihrer engen Verwandtschaft zu Enzymen der 17 -HSD-Familie konnten die drei Kandidaten anderen SDR-Untergruppen zugeordnet werden.
Autorentext
Dipl.-Biol., Jahrgang 1983. 2002-2008 Studium der Biologie an der Universität Rostock mit den Schwerpunktfächern Biochemie und Molekular-biologie. 2008 Auszeichnung der Diplomarbeit mit dem Diplompreis der Gesellschaft für Biochemie und Molekularbiologie. Derzeit Promotion am Helmholtz Zentrum München und der Technischen Universität München.
Weitere Informationen
- Allgemeine Informationen
- GTIN 09783639384512
- Auflage Aufl.
- Sprache Deutsch
- Genre Ökologie
- Größe H220mm x B150mm x T9mm
- Jahr 2011
- EAN 9783639384512
- Format Kartonierter Einband
- ISBN 978-3-639-38451-2
- Veröffentlichung 02.12.2011
- Titel Neue Short-Chain Dehydro-genasen/Reduktasen aus Zebrafisch
- Autor Janina Tokarz
- Untertitel Identifizierung und funkionelle Charakterisierung
- Gewicht 221g
- Herausgeber AV Akademikerverlag
- Anzahl Seiten 136