Protéase alcaline thermostable issue de bactéries halophiles alcalines

Les enzymes sont des composés bioactifs qui font l'objet d'une attention particulière. La demande en enzymes microbiennes dans les domaines industriels augmente de jour en jour en raison de leurs applications dans des processus biotechnologiques propres et rentables. Une bactérie halotolérant et alcalophile, Kh-30-2, a été isolée dans le sol salin du désert de Kutch, dans l'État du Gujarat. L'organisme sécrétait toute une gamme d'enzymes extracellulaires, notamment des protéases, des cellulases et des lipases, avec 10 % de NaCl et un pH de 9. Il sécrétait de manière optimale une protéase alcaline avec 0,5 % p/v, de la peptone et de l'extrait de levure. L'enzyme a été partiellement purifiée par précipitation au sulfate d'ammonium avec une purification de 4,84 fois et un rendement de 7,42 %. L'enzyme a montré une activité optimale à une température de 60 °C et un pH de 10. La stabilité significative de l'enzyme avec les détergents et les cations reflète son potentiel en tant qu'additif détergent prometteur.

Autorentext

Le Dr Jignasha Thumar travaille comme professeure adjointe (fonctionnaire de classe II des services éducatifs du Gujarat) en microbiologie au Government Science College de Gandhinagar, dans l'État du Gujarat, en Inde. Elle a reçu le prix Bio-CARe pour les femmes scientifiques décerné par le gouvernement indien. Ses recherches portent principalement sur les actinomycètes extrêmophiles et leurs métabolites bioactifs.

Klappentext

Les enzymes sont des composés bioactifs qui font l'objet d'une attention particulière. La demande en enzymes microbiennes dans les domaines industriels augmente de jour en jour en raison de leurs applications dans des processus biotechnologiques propres et rentables. Une bactérie halotolérant et alcalophile, Kh-30-2, a été isolée dans le sol salin du désert de Kutch, dans l'État du Gujarat. L'organisme sécrétait toute une gamme d'enzymes extracellulaires, notamment des protéases, des cellulases et des lipases, avec 10 % de NaCl et un pH de 9. Il sécrétait de manière optimale une protéase alcaline avec 0,5 % p/v, de la peptone et de l'extrait de levure. L'enzyme a été partiellement purifiée par précipitation au sulfate d'ammonium avec une purification de 4,84 fois et un rendement de 7,42 %. L'enzyme a montré une activité optimale à une température de 60 °C et un pH de 10. La stabilité significative de l'enzyme avec les détergents et les cations reflète son potentiel en tant qu'additif détergent prometteur.