Proteinasen des Europäischen Welses Silurus glanis L

Proteolytische Enzyme werden in verschiedenen Bereichen der Industrie, Landwirtschaft, Medizin und molekularen Biotechnologie eingesetzt. Die Suche nach neuartigen Proteinasen mit hoher Aktivität und unterschiedlicher Spezifität bleibt dringend. Drei Isoformen von Pepsin und drei Isoformen von Trypsin, drei Isoformen von Chymotrypsin und zwei Isoformen von Elastase wurden aus der Magenschleimhaut des Europäischen Welses Silurus glanis L. mit Hilfe von Reinigungsmethoden (Entsalzung, Gel-Chromatographie, Ionenaustausch-Chromatographie) isoliert. In dieser Arbeit stellen wir physikalische und chemische Eigenschaften der isolierten Enzyme vor: Isotopenwerte, Molekulargewichte, Bereiche der pH-Aktivität und pH-Stabilität, Temperaturoptimum der Wirkung, Wirkung von Metallionen und Inhibitoren. Die erzielten Ergebnisse ergänzen die Informationen über physikalische und chemische Eigenschaften von Fischproteinasen und zeigen die Besonderheiten in den Eigenschaften der europäischen Welsproteinasen auf. Diese Daten können im Ausbildungsprozess für die Grund- und Spezialkurse "Biochemie" und "Fischphysiologie" verwendet werden.

Autorentext

Ulitina Nina Nikolaevna, Candidata a Ciencias Biológicas, Universidad Estatal de Kuban, Profesora Asociada en el Departamento de Bioquímica y Fisiología. Desde 2005 imparte clases en la Facultad de Biología, imparte clases de bioquímica, citología, biología molecular. Área de investigación: preparaciones enzimáticas, bioquímica de enzimas proteolíticas.