Reinigung und Charakterisierung von Beta-Amylase

beta-Amylase wurde aus Bacillus subtilis, isoliert aus fermentierten Parkia biglobosa-Samen, gereinigt und charakterisiert. Die Reinigung erfolgte mittels Ionenaustausch-DEAE-Säule und Gelfiltrationschromatographie (Sephadex G-200). Die Auswirkungen von Temperatur, pH-Wert und Produktionszeit auf die beta-Amylase-Produktion wurden untersucht, während die physikalisch-chemischen Eigenschaften des gereinigten Enzyms untersucht wurden. Die optimale Produktion von beta-Amylase wurde bei einer Temperatur von 37 °C, einem pH-Wert von 7,0 und einer Zeit von 24 Stunden erreicht. Die Ergebnisse zeigten, dass die gereinigte beta-Amylase eine höhere enzymatische Aktivität aufwies als die Rohproben aus Bacillus subtilis, wobei die Aktivität des Rochenzyms 3,21 mM/min/ml betrug, während das gereinigte Enzym eine verbesserte Aktivität von 21,46 mM/min/ml aufwies. Die optimalen Temperatur- und pH-Werte der gereinigten Amylase lagen bei 50 °C bzw. pH 5,0. Die pH-Stabilität des Enzyms lag im Bereich von pH 4,0 bis 9,0. Bei pH 5,0 und 7,0 behielt es nach 5 Stunden Inkubation 70 % bzw. 60 % seiner Aktivität. Die Temperaturstabilität lag zwischen 40 °C und 70 °C, war jedoch bei 50 °C am stabilsten, wo es nach 1 Stunde Inkubation 64 % seiner Aktivität beibehielt. Das Enzym zeigte maximale Aktivität bei löslicher Stärke und Saccharose.

Autorentext

Abu ist Wissenschaftler an der Federal University of Technology Akure im Bundesstaat Ondo in Nigeria. Seine akademischen Interessen umfassen Biotechnologie, Lebensmittelsicherheit und Ernährungssicherheit.