Rezeptorlipide zur Assemblierung von Proteinen auf Oberflächen

In dieser Arbeit wurden Lipidrezeptoren auf Cyclam- Basis zur Erkennung und Immobilisierung von basischen und Arginin-getaggten Proteinen auf lipidischen Oberflächen (Lipiddoppelschichten) synthetisiert und untersucht. Als Bindungseinheiten wurden dabei Bisphosphonate eingesetzt. Mit der Langmuir-Blodgett-Technik (Filmwaage) wurden erste Bindungsstudien an selbstassemblierten Lipidmonoschichten (SAMs) mit eingelagertem Rezeptor an der Luft-Wasser-Grenzfläche durchgeführt. Untersuchungen auf mit Rezeptor dotierten Lipiddoppelschichten wurden mittels reflektometrischer Interferenzspektroskopie (RIfS) durchgeführt, wodurch Aussagen zur Bindungsart und - stärke des Rezeptors zu unterschiedlichen Proteinen getroffen werden konnten. Um Bindungsstudien in freier Lösung durch zu führen, wurde ein äquivalenter Fluoreszenzrezeptor synthetisiert und Fluoreszenztitrationen vorgenommen. Es konnten auch Untersuchungen auf mit 30 Basenpaar-ds-DNA als Bindungseinheit dotierten Lipiddoppelschichten vorgenommen und mit dem künstlichen Rezeptor auf Cyclam-Basis verglichen werden. Alle Untersuchungen fanden dabei unter physiologischen Bedingungen statt.

Autorentext

wurde 1978 in Dinslaken geboren und ging in Voerde (Niederrhein) zur Schule, wo er 1997 auch sein Abitur machte. Nach Ausbildung zum Chemielaboranten und Zivildienst, studierte er von 2001-2006 Chemie an der Universität Duisburg-Essen und promovierte dort im Jahr 2010 am Institut für Organische Chemie im Arbeitskreis von Prof. Dr. T. Schrader.