Traitement des vasopeptides par les carboxypeptidases

Le lit artériel mésentérique (LAM) est capable de sécréter certaines protéases solubles qui s'accumulent dans le liquide de perfusion. Notre laboratoire s'est consacré à la caractérisation de ces enzymes, parmi lesquelles l'élastase-2, précédemment décrite comme une enzyme uniquement digestive, et désormais également présentée comme la principale enzyme formant l'Ang II dans le perfusat du LAM de rat. Outre cette endopeptidase, des activités de carboxypeptidases ont été détectées dans ce perfusat, à l'aide de substrats synthétiques et de vasopeptides, tels que le ZVF, l'Ang I et le Bk. L'activité formant le des-Arg9-Bk a récemment été caractérisée comme étant la CPB1. Une fois encore, une protéase précédemment décrite comme étant uniquement digestive a été trouvée en train de traiter des vasopeptides dans le perfusat du LAM de rat. Ainsi, l'objectif de ce travail était de déterminer les enzymes capables d'agir sur la région C-terminale des angiotensines, en clivant les résidus aromatiques et aliphatiques.

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Bachelor in Biochemie an der Bundesuniversität von Viçosa (2005), Master in Biochemie an der Medizinischen Fakultät von Ribeirão Preto-USP (2007) und Doktor in Biochemie an der Medizinischen Fakultät von Ribeirão Preto-USP (2010). Postdoktorat am Institut für Chemie der Universität Campinas (2010). Derzeit außerordentlicher Professor am Institut.