Umweltfreundliches Piperazin: Molekulare Docking-Analyse, Molekulare Dynamik

Die Histon-Deacetylase 2 (HDAC2) ist ein wichtiges Mitglied der Klasse-I-Histon-Deacetylase-Familie, die eine entscheidende Rolle bei der epigenetischen Regulierung der Genexpression spielt. Dieses Enzym verändert die Chromatinstruktur, indem es Acetylgruppen von Lysinresten auf Histonproteinen entfernt und so die Gentranskription beeinflusst. Obwohl HDAC2 bei normalen zellulären Prozessen eine Rolle spielt, ist es bei verschiedenen Krebsarten häufig überexprimiert und spielt eine wichtige Rolle beim Wachstum, der Vermehrung und der Differenzierung von Tumorzellen [1]. Daher wird HDAC2 als ein vielversprechendes therapeutisches Ziel in der Krebsbehandlung angesehen.In dieser Studie wurden die Bindungseigenschaften eines neuartigen kleinen Moleküls, das auf das Enzym HDAC2 abzielt, im Detail analysiert. Mithilfe von rechnergestützten Ansätzen wurden molekulares Docking und Molekulardynamiksimulationen (MD) durchgeführt, um das Bindungsverhalten des Moleküls an das aktive Zentrum von HDAC2 zu untersuchen. Die Docking-Ergebnisse zeigten, dass die Verbindung mit hoher Affinität an das aktive Zentrum des Enzyms bindet und dabei Wasserstoffbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen mit kritischen Aminosäureresten bildet.

Autorentext
Neslihan Özbek ist Dozentin in der Abteilung für Mathematik und naturwissenschaftliche Bildung, Fachbereich für naturwissenschaftliche Bildung, an der Kirsehir Ahi Evran Universität. Sie schloss ihr Masterstudium und ihre Promotion in anorganischer Chemie an der Gazi Universität, Institut für Naturwissenschaften, ab.