Uracil- und Uracilnucleotid-bindende Membranproteine

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Details

In der Arzneistoffentwicklung spielen die Erforschung neuer Zielstrukturen und die Verbesserung bereits vorhandener Arzneistoffkandidaten eine zentrale Rolle. Das im Erdreich und in Gewässern beheimatete, vielfach antibiotikaresistente Bakterium Achromobacter xylosoxidans kann bei immunsupprimierten Patienten komplizierte Nosokomialinfektionen verursachen. In seiner Zellwand wurde ein für die Nucleobase Uracil hochaffines und selektives Bindeprotein identifiziert, pharmakologisch charakterisiert und in Proteomik-Studien analysiert. Möglicherweise handelt es sich bei diesem Protein um ein hochaffines ABC-Transporter assoziiertes periplasmatisches Bindeprotein, welches einen Angriffspunkt für die Entwicklung neuartiger Antibiotika darstellen könnte. Im menschlichen Organismus spielen P2Y-Rezeptoren eine wichtige pathophysiologische Rolle, und es besteht ein dringender Bedarf an wirksamen Liganden. Serien von Anthrachinon-, Adenosin-, Uridin- und Tetrazol- Derivaten wurden an den P2Y-Rezeptor-Subtypen 2, 4 und 6 pharmakologisch charakterisiert. Für jeden der drei Rezeptor-Subtypen konnten affine und moderat selektive Antagonisten gefunden werden.

Autorentext

Anja Scheiff wurde 1979 geboren. Sie studierte Pharmazie an der Rheinischen Friedrich-Wilhelms-Universität Bonn, absolvierte den Aufbaustudiengang Diplom-Pharmazie und erhielt 2005 die Approbation als Apothekerin. Ihre Promotion im Fach Pharmazeutische Chemie schloss sie 2010 ab.

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Weitere Informationen

  • Allgemeine Informationen
    • GTIN 09783838124988
    • Sprache Deutsch
    • Genre Pharmazie
    • Größe H220mm x B150mm x T18mm
    • Jahr 2015
    • EAN 9783838124988
    • Format Kartonierter Einband
    • ISBN 978-3-8381-2498-8
    • Veröffentlichung 30.06.2015
    • Titel Uracil- und Uracilnucleotid-bindende Membranproteine
    • Autor Anja Scheiff
    • Untertitel Untersuchungen zur Pharmakologie und Medizinischen Chemie
    • Gewicht 441g
    • Herausgeber Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften AG Co. KG
    • Anzahl Seiten 284

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