Verarbeitung von Vasopeptiden durch Carboxypeptidasen

Das mesenteriale Arterienbett (LAM) ist in der Lage, einige lösliche Proteasen zu sekretieren, die sich in der Perfusionsflüssigkeit ansammeln. Unser Labor hat sich der Charakterisierung dieser Enzyme gewidmet, darunter Elastase-2, die zuvor als ausschließlich verdauungsförderndes Enzym beschrieben wurde und nun auch als das wichtigste Enzym zur Bildung von Ang II im Perfusat des LAM von Ratten vorgestellt wird. Neben dieser Endopeptidase wurden in diesem Perfusat Carboxypeptidase-Aktivitäten nachgewiesen, wobei synthetische Substrate und Vasopeptide wie ZVF, Ang I und Bk verwendet wurden. Die des-Arg9-Bk-bildende Aktivität wurde kürzlich als CPB1 charakterisiert. Erneut wurde eine Protease, die zuvor ausschließlich als Verdauungsenzym beschrieben worden war, bei der Verarbeitung von Vasopeptiden im Perfusat der LAM von Ratten gefunden. Das Ziel dieser Arbeit war es daher, die Enzyme zu bestimmen, die auf die C-terminale Region von Angiotensinen einwirken und aromatische und aliphatische Reste spalten können.

Autorentext

Bachelor in Biochemie an der Bundesuniversität von Viçosa (2005), Master in Biochemie an der Medizinischen Fakultät von Ribeirão Preto-USP (2007) und Doktor in Biochemie an der Medizinischen Fakultät von Ribeirão Preto-USP (2010). Postdoktorat am Institut für Chemie der Universität Campinas (2010). Derzeit außerordentlicher Professor am Institut.